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Principali molecole di interesse biologico
Il nostro sistema biologico è basato sul carbonio:
Il carbonio (simbolo C) è un non metallo del gruppo VI A del sistema periodico; è presente in natura, allo stato elementare, in due differenti forme cristalline: la grafite e il diamante. Nella crosta terrestre è presente in una piccola percentuale nei carbonati, nel petrolio, nel carbone e nel gas naturale; nell’atmosfera si trova soprattutto come monossido (CO) e diossido (CO2) di carbonio (o anidride carbonica), ma la percentuale maggiore di carbonio si trova come costituente delle strutture di base degli organismi. Il numero dei composti organici supera di gran lunga quello di tutti i composti formati dagli altri elementi (composti inorganici) messi insieme: il carbonio può essere considerato il più versatile tra gli elementi chimici grazie a una singolare combinazione di proprietà. Infatti l’atomo di carbonio:
La Composizione della materia vivente
Tutte le cellule degli organismi viventi sono composte da molecole semplici, come acqua e ioni, e molecole complesse, dette macromolecole come proteine, carboidrati, acidi nucleici e lipidi.
L’IMPORTANZA DEI LEGAMI CHIMICI
Il tipo di legame chimico che si stabilisce tra atomi, ioni e molecole determina fenomeni diversi come:
la miscibilità e la solubilità delle sostanze, quando si formano soluzioni,
la conducibilità elettrica, sia delle sostanze che delle soluzioni.
Questo tipo di legame chimico dipende in larga misura dalla polarità delle molecole.
La polarità delle molecole dipende da due fattori:
la polarità dei legami covalenti, all'interno della molecola,
la forma della molecola.
La polarità dei legami covalenti dipende dalla differenza di elettronegatività degli atomi degli elementi legati (maggiore è la differenza di elettronegatività dei due elementi, maggiore è la polarità del legame) ; più complessa è la questione della forma della molecola.
Forma delle molecole
La forma di molte molecole può essere spiegata da una teoria indicata con la sigla VSEPR (dalle iniziali delle parole inglesi ‘Valence–Shell Electron-Pair Repulsion’ che significa: "repulsione delle coppie di elettroni del guscio di valenza") .
Tale teoria si basa sul principio che gli elettroni che fanno parte dell’ultimo strato - sia le coppie di elettroni dei legami covalenti, sia eventualmente quelle di elettroni non condivisi - tendono a respingersi (a causa della loro carica negativa) e si posizionano alla massima distanza possibile fra loro, formando angoli di legame i più ampi possibile.
Nel metano (CH4), attorno all'atomo centrale di carbonio, ci sono - nello strato di valenza - quattro coppie di elettroni condivisi con quattro atomi di idrogeno:
Il massimo angolo di legame che si può realizzare tra le quattro coppie di elettroni - in modo che tutti gli angoli siano uguali - è di 109,5°. Per questo gli atomi di idrogeno si dispongono come ai vertici di un ideale tetraedro, al centro del quale sta l'atomo di carbonio:
Consideriamo adesso la molecola dell’ammoniaca (NH3). Attorno all’atomo di azoto ci sono tre coppie di elettroni di legame e una coppia di elettroni non condivisa:
Se confrontiamo questa struttura con quella precedente del metano, vediamo che in entrambe le molecole c'è un atomo centrale circondato da quattro coppie di elettroni. Ma c'è una differenza: una coppia di elettroni che prima era condivisa (tra il carbonio e l'idrogeno) ora appartiene solo all'atomo centrale (l'azoto).
La coppia di elettroni non condivisa dell'azoto - essendo più vicina all'atomo di azoto di quanto non fosse la coppia di elettroni condivisa tra carbonio e idrogeno nella molecola del metano - esercita una più forte azione di repulsione sulle coppie di elettroni di legame: ne consegue che l'angolo di legame diventa di 107,3°, cioè leggermente inferiore a quello di 109,5° del metano, e la molecola assume una struttura di tipo piramidale (struttura tetraedrica distorta se consideriamo anche la coppia di elettroni non condivisa):
Nella molecola d’acqua le coppie non condivise sono due:
Le considerazioni da fare sono analoghe a quelle fatte precedentemente.
Rispetto alla molecola dell'ammoniaca c'è una coppia di elettroni non condivisa in più che - essendo più vicina all'atomo di ossigeno di quanto non fosse la coppia di elettroni condivisa tra azoto e idrogeno nella molecola dell'ammoniaca - esercita una più forte azione di repulsione sulle coppie di elettroni di legame: ne consegue che l'angolo di legame diventa di 105°, cioè leggermente inferiore a quello di 107,3° dell'ammoniaca, e la molecola assume una struttura detta a V o angolata (struttura tetraedrica distorta se consideriamo anche le coppie di elettroni non condivise):
Una diversa geometria riscontriamo invece in molecole come BF3 e C2H4 (etilene). Il boro forma 3 legami covalenti ma non ha nell’ultimo livello elettroni non condivisi: di conseguenza la geometria che comporta la massima distanza tra i legami e trigonale planare con angoli di 120°. In C2H4 il carbonio forma sempre 4 legami ma con 3 atomi , 2 con atomi di idrogeno e uno doppio con un altro atomo di carbonio: è da prevedere quindi una geometria planare con angoli di 120°. Le misure sperimentali indicano un angolo tra gli atomi di idrogeno leggermente più piccolo (117°) : ciò potrebbe essere interpretato attribuendo al doppio legame una azione repulsiva maggiore rispetto al legame semplice.
Nell’anidride carbonica (CO2) c'è invece un angolo di 180° .
Anche in questo caso la teoria VSEPR spiega la geometria della molecola.
Il carbonio forma due doppi legami covalenti con due atomi di ossigeno e gli elettroni di questi legami staranno alla massima distanza possibile fra loro, formando appunto un angolo di legame di 180°.
La stessa geometria la ritroviamo nel cloruro di berillio (BeCl2) (molecola in cui si riscontra una eccezione alla regola dell’ottetto):
Il berillio forma due legami covalenti con il cloro utilizzando i due soli elettroni posseduti nell’ultimo livello.
Molecole polari e apolari
Una molecola è apolare quando le cariche positive (dei protoni) e negative (degli elettroni) sono distribuite in modo che non ci sia una parte positiva ed una parte negativa della molecola.
Forse ti stai chiedendo da che cosa dipenda ciò. Ebbene i fattori importanti sono due: la polarità dei legami covalenti all'interno della molecola e la forma della molecola.
Quando i legami sono apolari la molecola è sicuramente apolare e non c'è bisogno di considerare la forma della molecola (per es. le molecole degli elementi I2, P4 e S8).
Quando i legami sono polari si possono verificare due casi:
1. la molecola è simmetrica: in questo caso la molecola è apolare (è il caso dell'anidride carbonica, CO2).
Il carbonio forma due legami covalenti doppi con due atomi di ossigeno e c'è un angolo di legame di 180°.
Il legame tra C e O è polare( EC = 2,5 ; EO = 3,5 ) , ma i due dipoli sono esattamente opposti e la molecola risulterà complessivamente apolare.
2. la molecola è asimmetrica: in questo caso la molecola risulta essere polare (è il caso dell'acqua, H2O).
Il legame tra l’ossigeno e l’idrogeno è polare (EO=3,5 ; EH = 2,1), ciò significa che gli elettroni di valenza trascorrono più tempo attorno all'atomo di ossigeno piuttosto che attorno agli atomi di idrogeno. Ciò determina una parziale carica negativa dalla parte dell'ossigeno (a causa della carica negativa degli elettroni). Per lo stesso motivo la parte degli atomi di idrogeno presenta una parziale carica positiva). Queste due caricheopposte e dello stesso valore poste ad una certa distanza costituiscono un dipolo.
In altre parole i due dipoli dei due legami covalenti tra idrogeno e ossigeno si sommano, e la molecola risulta complessivamente polare.
Un dipolo si rappresenta con una freccia che punta verso la zona negativa della molecola.
L'acqua
L'acqua e' il componente predominante di tutte le cellule. Nell'uomo, il suo contenuto relativo varia con con l'età: e' massimo nell'embrione (dal 90 al 95%) e diminuisce progressivamente nell'adulto e nell'anziano, senza scendere, comunque, mai al di sotto dell'80%.
La principale funzione svolta dall'acqua e' quella di solvente, entro il quale le molecole di importanza biologica possono tra loro interagire nelle varie reazioni chimiche che caratterizzano la vita della cellula. L'acqua stessa può entrare in molte reazioni chimiche come reagente o derivarne come prodotto finale ed in essa vengono disciolti molti composti di rifiuto che devono essere eliminati dalla cellula. L'acqua, inoltre, grazie alla sua capacità termica (elevato calore specifico), funge da termostato all'interno della cellula, assorbendo calore ed evitando brusche variazioni della temperatura cellulare.
L'acqua, per la distribuzione asimmetrica delle sue cariche elettriche, e' una molecola polare, in grado di interagire sia con molecole cariche positivamente che negativamenete (Fig.1).
L'acqua si dissocia in continuazione, in maniera reversibile, in un protone H+ (idrogenione) ed un anione OH- (ossidrilione). Ad ogni istante solo una piccola frazione di molecole di acqua si trova nello stato ionizzato: in condizioni normali di temperatura e pressione (25 C al livello del mare) sono dissociate solamente 1x10-7 moli per litro di acqua e questa concentrazione corrisponde ad un valore di pH 7, cioe' alla neutralità. La misura della concentrazione degli ioni H+si esprime in unità di pH. Poiche' il pH e' una grandezza che indica variazioni logaritmiche, una variazione di una singola unità di pH corrisponde allo spostamento di un ordine di grandezza della concentrazione di protoni H+ (Fig.2). Nonostante la loro bassissima concentrazione, idrogenioni ed ossidrilioni sono importantissimi nella cellula, poiche' influenzano tutte le interazioni tra le molecole implicate nell'attività cellulare.
Gli ioni
Elementi chimici come il sodio, il potassio, il cloro, il fosforo, il calcio, il magnesio, il manganese, il ferro e altre giuocano un ruolo chiave nello svolgimento di molteplici funzioni cellulari. Questi elementi, per le peculiarità della loro interazione con l'acqua, si trovano in forma di ioni, cioe' cariche elettricamente.
La concentrazione relativa dei singoli ioni e' differente all'interno della cellula rispetto all'esterno e tale differenza di concentrazione viene mantenuta selettivamente da complessi meccanismi di trasporto a livello della membrana cellulare.
Il sodio (Na+) ed il cloro (Cl-) hanno una localizzazione prevalentemente extra-cellulare e rientrano nel controllo della pressione osmotica e dell'equilibrio acido/base.
Il potassio (K+) ha una localizzazione prevalentemente intra-cellulare e rientra nel controllo della pressione osmotica e dell'equilibrio acido/base
Gli ioni fosfato (HPO4--, H2PO4-) costituiscono la specie anionica più abbondante nella cellula, dove contribuiscono tra l'altro a formare l'adenosina trifosfato (ATP), la principale riserva energetica della cellula. Nel compartimento extra-cellulare contribuiscono alla regolazione dell'equilibrio acido/base, stabilizzando il pH del sangue e dei liquidi interstiziale
Il calcio (Ca++) all'interno della cellula entra nel controllo di funzioni specializzate come la contrazione muscolare e la trasmissione dello stimolo nervoso; all'esterno della cellula, invece, il calcio si trova principalmente accumulate a livello di ossa e denti
Il Magnesio (Mg++) e il Manganese (Mn++) rientrano come cofattori nell'azione di molteplici enzimi.
Il Ferro (Fe++/+++), grazie alla sua capacità di cambiare valenza e' l'elemento chiave del trasporto dell'ossigeno mediante l'emoglobina a tutte le cellule e quindi a tutti i tessuti dell'organismo.
LE MACROMOLECOLE
Acidi nucleici
Gli acidi nucleici sono le macromolecole in cui e' contenuta la informazione genetica, cioe' le informazioni per la costituzione di tutti i componenti cellulari e per il loro corretto funzionamento. Conosciamo due specie principali di acidi nucleici, l'acido desossiribonucleico (DNA) e l'acido ribonucleico (RNA), che sono presenti in tutti gli organismi conosciuti.
Il DNA
Il DNA e' un polimero di nucleotidi ed e' presente in tutte le cellule sotto forma di una doppia elica costituita da due filamenti anti-paralleli (Fig. 3).
I nucleotidi sono composti da una base azotata che può essere purinica (adenina e guanina) o pirimidinica (timina e citosina) (FIG.), da uno zucchero a cinque atomi di carbonio, il desossiribosio, e da un gruppo fosfato (Fig. 4).
I nucleotidi sono concatenati l'uno all'altro da un legame fosfodiesterico tra il gruppo fosfato legato al carbonio in posizione 3' ed il gruppo ossidrilico legato al carbonio 5' del nucleotide successivo (Fig. 5).
I nucleotidi si allineano lungo la doppia elica con lo scheletro zucchero-fosfato rivolto all'esterno e le basi azotate all'interno in posizione ortogonale rispetto allo scheletro zucchero-fosfato. Le due catene della doppia elica sono tenute insieme da legami idrogeno che si instaurano tra la basi affacciate secondo la regola della complementarietà: una adenina può legarsi solo ad una timina ed una citosina solo ad una guanina. Tra adenina e timina si formano due legami idrogeno e tra guanina e citosina se ne formano tre (fig. 6).
La doppia elica si avvolge attorno ad un asse centrale ideale in direzione destrorsa, formando un giro completo ogni dieci coppie di basi (3.4 nm).
La doppia elica può essere reversibilmente denaturata (si possono, cioe', separare i due filamenti) sia con mezzi fisici, l'aumento della temperatura, sia con mezzi chimici, l'aumento della forza ionica. Poichè tra citosina e guanina vi sono tre legami ad idrogeno, maggiore è il contenuto di coppie CG maggiore sarà la temperatura necessaria per separare i due filamenti dell'elica. Questa caratteristica del DNA è stata particolarmente utile per capire alcune caratteristiche del genoma come, per esempio, la sua dimensione: quanto più grande è il filamento di DNA che si sta denaturando, tanto maggiore sarà il tempo, necessario per la sua rinaturazione in quanto i due filamenti si potranno appaiare solo quando avranno trovato gli accoppiamenti giusti in base alla complementarietà delle basi. Attraverso studi di denaturazione e rinaturazione sono stati messi in evidenza tratti ripetuti di DNA: quando questi sono presenti la velocità di rinaturazione è di gran lunga maggiore rispetto a quella che si ha in presenza di sequenze singole.
L'RNA
L'RNA è costituito da un singolo filamento polinuclotidico in cui lo zucchero a cinque atomi di carbonio è rappresentato da un ribosio e le basi azotate sono, adenina uracile (al posto della timina), citosina e guanina.
Un'altra differenza tra DNA e RNA è che mentre il DNA esegue essenzialmente la funzione di contenere l'informazione) l’RNA è presente in diverse forme, ognuna specializzata in una determinata funzione: RNA messaggero (mRNA), RNA di trascrizione (tRNA), RNA ribosomiale (rRNA). Tutti e tre queste famiglie molecolari sono implicate nella sintesi delle proteine
Principali tipi di RNA
L'RNA messaggero (mRNA) è una molecola prodotta dalla trascrizione del DNA, che porta il codice genetico sul sito della sintesi proteica
L'RNA transfer (tRNA) è costituito da piccole molecole a forma di trifoglio, ciascuna delle quali porta uno specifico aminoacido.
L'RNA ribosomiale (rRNA) è il principale costituente dei ribosomi, i microscopici organuli cellulari su cui avviene la sintesi proteica.
Le Proteine
Le proteine sono polimeri costituiti dalla sequenza lineare di aminoacidi tenuti insieme da legami peptidici.
posizione della catena laterale
Il nome aminoacido deriva dalla contemporanea presenza nella stessa molecola di un gruppo aminico (NH2) e di uno carbossilico (COOH).
Gli aminoacidi utilizzati in natura per la costituzione delle proteine sono 20 e tutti condividono la medesima struttura di base ma sono caratterizzati da un differente gruppo R, detto residuo o catena laterale. Ad esempio, se e' costituito da un singolo atomo di idrogeno da' luogo alla glicina, se da un gruppo metile -CH3 dà luogo alla alanina.
La biosintesi degli aminoacidi
Le catene laterali conferiscono caratteristiche peculiari ai singoli aminoacidi: due hanno caratteristiche acide, acido aspartico e acido glutammico; tre hanno caratteristiche basiche, lisina, arginina e istidina; sette hanno caratteristiche neutre e sono polari, cioè idrofili, serina, treonina, tirosina, triptofano, asparagina, glutamina e cisteina ; otto hanno caratteristiche neutre e sono apolari, cioè idrofobi, glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, prolina e metionina. Inoltre, metionina e cisteina contengono un atomo di zolfo che permette la costituzione di ponti disolfuro (-S-S-), particolarmente frequenti tra due molecole di cisteina (Fig. 7).
Gli aminoacidi si legano fra di loro con un legame peptidico che si instaura tra il gruppo aminico di un aminoacido e quello carbossilico dell'aminoacido precedente:
Nel polimero lineare vi è sempre un gruppo aminico ad una estremità (aminoacido N-terminale) ed un gruppo carbossilico all'altra estremità (aminoacido C-terminale).
Molto spesso alla catena polipeptidica sono legati gruppi non proteici più o meno grandi, come zuccheri, lipidi o gruppi metallici, che prendono il nome di gruppi prostetici. E' questo il caso dell'eme, un gruppo metallo-organico contenente il ferro, che nella costituzione dell' nell'emoglobina per il trasporto dell'ossigeno (Fig. 8).
L’EMOGLOBINA
Le proteine svolgono nella cellula una serie molto diversa di funzioni e questo è dovuto all'enorme numero di diverse proteine che si possono costituire mescolando variamente i venti aminoacidi, che, come abbiamo visto, hanno caratteristiche fisico chimiche diverse che vengono trasferte alla proteina di cui fanno parte o, per lo meno, a segmenti di essa.
Le proteine, come tutte le molecole, tendono ad assumere la conformazione spaziale piu' vantaggiosa da un punto di vista termodinamico, cioe' quella che consente la migliore distribuzione dell'energia molecolare in tutta la struttura, evitando cosi' accumuli regionale di cariche sia elettriche che chimiche. In base proprio a questo principio di termodinamica le proteine assumono la loro forma definitiva, passando, durante e dopo la loro sintesi, attraverso diversi livelli di organizzazione spaziale.
Il primo livello è dato dalla sequenza lineare degli amminoacidi ed è detto struttura primaria. Gli aminoacidi che si allineano lungo la struttura primaria influenzano la forma che la catena polipeptidica assume nello spazio.
Il secondo livello, detto struttura secondaria rappresenta il primo momento di organizzazione spaziale di una proteina ed e' reso possibile dalla rotazione del carbonio a, cioe' quello non coinvolto nel legame peptidico. Il legame peptidico, infatti, e' rigidamente planare (Fig.9), per cui possono ruotare nello spazio solo gli atomi di carbonio posti ai suoi vertici, cosi' da consentire la formazione di legami idrogeno e di forze di attrazione e repulsione elettrostatica (forze di van der Waals) atte a stabilizzare la strutture secondaria. Analizzando la probabilita' di differenti gradi di rotazione intorno ai legami peptidici su entrambi i lati degli atomi di carbonio a e le possibilita' per la formazione di legami idrogeno atti a stabilizzare la struttura, i chimici delle proteine hanno individuato due disposizioni che risultano particolarmente stabili in termini termodinamici: α elica e struttura b o a foglietto ripiegato (Fig. 10).
Nel caso dell'α elica la porzione polipeptidica coinvolta si avvolge intorno ad un ideale cilindro con le catene laterali rivolte verso l'esterno; legami idrogeno si instaureranno tra gli atomi di idrogeno e di ossigeno legati al carbonio ed all'azoto coinvolti nel legame peptidico di amminoacidi che si susseguono lungo l'elica, mentre tra gli atomi delle catene laterali si instaureranno forze di van der Waals. La struttura b prevede il ripiegamento a zig zag di singoli segmenti della catena polipeptidica, detti b strand senza formazione di legami idrogeno all'interno di ciscuna b strand. Quando le strutture b di una data proteina si trovano allineate l'una affianco all'altra esse sono tenute in registro da legami idrogeno tra gli atomi di idrogeno e di ossigeno legati al carbonio ed all'azoto coinvolti nel legame peptidico e formano un piano b o foglio ondulato. Una terza disposizione che non presenta tendenza alla formazione di a eliche o di b strand, e' detta spirale casuale (random coil) e fornisce regioni flessibili che permettono alle catene polipeptidiche di curvarsi e di arrotolarsi. Le porzioni a spirale casuale agiscono frequentemente come cerniere che permettono a regioni diverse di una proteina di muoversi le une rispetto alle altre.
La struttura terziaria è il frutto dell'interazione nella stessa molecola di zone ad α elica, β strand ed a spirale casuale grazie all'instaurarsi di legami idrogeno di attrazioni tra gruppi laterali caricati positivamente e negativamente, di forze di van der Waals, di associazioni polari ed apolari e persino di legami covalenti. Anche questa struttura è determinata dalla composizione aminoacidica della catena polipeptidica; infatti, se in una sequenza sono presenti, ad esempio, due cisteine, esse tendono a formare tra loro un ponte disolfuro inducendo la proteina ad assumere una particolare forma spaziale.
La struttura quaternaria si riscontra quando una proteina è composta non da una singola catena polipeptidica ma da più subunità. La funzione della proteina è assicurata dalla corretta relazione spaziale che le varie subunità prenderanno l'una rispetto alle altre (Fig 11).
Le funzioni delle proteine
Le proteine svolgono una elevata varietà di funzioni e da esse dipendono la maggior parte delle attività cellulari. La capacità di ogni proteinedi svolgere una determinata funzione è strettamente legata alla sua struttura.
Si possono riconoscere alcune classi funzionali tra le proteine:
- enzimi, che catalizzano le reazioni metaboliche
- proteine strutturali (ad esempio i filamenti del citoscheletro)
- proteine regolatrici che agiscono da fattori trascrizionali o controllano i vari processi intracellulari
-proteine in grado di agire come messaggeri intracellulari o come recettori
- proteine che permettono il passaggio e il trasporto di varie molecole
- proteine che svolgono funzioni di riconoscimento come gli anticorpi
Gli enzimi
Tra le varie funzioni svolte dalle proteine all'interno di una cellula c'è quella enzimatica. Gli enzimi sono proteine che agiscono accelerando le reazioni chimiche che avvengono in una cellula, ma non subiscono nessuna modificazione durante questo processo, per cui possono essere usati e riusati innumerevoli volte. È importante ricordare che un enzima favorisce una reazione che avviene naturalmente, ma non può far avvenire reazioni che naturalmente non possono avvenire. Queste molecole proteiche hanno strutture molto diverse per forma e per sequenza primaria, ma hanno sempre come caratteristica comune: una porzione della molecola che si comporta da sito attivo, cioè da punto di attacco per il substrato - la sostanza che deve essere sintetizzata o demolita. Gli enzimi sono caratterizzati dal fatto di avere una altissima specificità per il substrato, cio' significa che un dato enzima è in grado di catalizzare solo una certa reazione e nessun'altra. Questo garantisce l'accuratezza necessaria a tutte le reazioni chimiche che avvengono in una cellula. Alcuni enzimi per svolgere la loro azione catalitica hanno bisogno di un cofattore, un'altra molecola, in genere di natura non proteica, che favorisce o addirittura permette che l'enzima svolga la sua attività. Il substrato (S) si lega al sito attivo dell'enzima (E) in maniera transitoria formando un complesso chiamato ES; una volta che il substrato è stato convertito in uno o più prodotti (P) l'enzima torna libero (E+S=ES= E+P). Come abbiamo accennato sopra, la specificità dell'enzima per il substrato è molto elevata al punto che l'enzima è inacapace di agire su composti analoghi al substrato ma di forma molecolare anche solo leggermente diversa. La teoria che spiega l'alta specificita del attività enzimatica è basata sul fatto che il centro attivo ed il substrato hanno forme complementari e quindi solo quando l'incastro tra substrato ed enzima è perfetto può avvenire la reazione enzimaticaca, in maniera analoga al sistema chiave-serratura dove solo una chiave è capace di aprire una determinata serratura. Poichè il ruolo di un enzima è quello di aumentare la velocità con cui avviene una certa reazione e poichè abbiamo detto che l'enzima non partecipa alla reazione stessa, è intuitivo che la velocità della reazione dipenderà dalla concentrazione del substrato. La curva caratteristica che rappresenta una reazione enzimatica è un'iperbole e la reazione raggiunge la velocità massima (Vmax) quando i siti attivi di tutti le molecole di quel determinato enzima sono legate al substrato. Un altro valore importante in una reazione enzimatica è la costante di Michaelis o Km che rappresenta la concentrazione di substrato quando la velocità di reazione è la metà della velocità massima ossia Vmax/2. Da ciò si deriva che quanto più piccola sarà Km tanto più elevata sarà l'affinità dell'enzima per il suo substrato (Fig. 12). L'attività enzimatica può essere inibita in maniera reversibile o irreversibile. Una inibizione reversibile può a sua volta essere competitiva o non competitiva. Una inibizione competitiva si ha in presenza di un inibitore che ha struttura simile a quella del substrato; la inibizione non competitiva si verifica quando l'inibitore non ha omologie strutturali con il substrato e quindi interagisce con l'enzima in un sito diverso da quello attivo compromettendo il legame del substrato al sito attivo.
Una caratteristica fondamentale delle proteine e' la loro capacita' di cambiare conformazione a secondo dell'ambiente chimico-fisico in cui si trovano o della loro interazione con altre molecole. Un esempio particolare di ciò sono le proteine allosteriche, a questa categoria appartengono anche molti enzimi che hanno due siti attivi e quindi specificità per due substrati. In alcuni casi il legame di un substrato al suo sito specifico provoca una modificazione conformazionale dell'altro sito attivo impedendo al secondo substrato di legarsi ad esso; in altri casi la modificazione conformazionale indotta dal legame di un substrato al suo sito specifico e' condizione necessaria perche' il secondo sito attivo possa riconoscere il suo substrato specifico (Fig. 13).
Acidi grassi e lipidi
I lipidi sono un gruppo di sostanze caratterizzate dalla loro relativa insolubilità in acqua e dall'elevata solubilità in solventi organici. Questa solubilità è dovuta al fatto che nelle molecole lipidiche predominano lunghe molecole idrocarburiche o anelli benzoici, strutture entrambe apolari e idrofobe. I lipidi possono essere divisi in semplici (trigliceridi) e complessi (colesterolo e fosfolipidi di membrana).
Gli acidi grassi sono costituiti da una molecola di idrocarburo (molecole formate solo da atomi di carbonio e idrogeno) a lunga catena, alla cui estremità è presente un gruppo carbossilico COOH:
HOOC-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH3
questo, ad esempio, è l'acido stearico
HOOC-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH=CH-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH3
questo è, invece, l'acido oleico.
Nell'acido stearico tutti gli atomi di carbonio della catena, tranne il primo e l'ultimo, sono legati a due atomi di idrogeno, cioè la molecola è satura di atomi di idrogeno, per cui viene detto acido grasso saturo.
Nell'acido oleico, invece, gli atomi di carbonio in posizione 9 e 10 sono legati tra loro con un doppio legame e sono legati ciascuno ad un solo atomo di idrogeno, quindi la molecola non è satura di idrogeno e viene chiamata acido grasso insaturo.
La presenza di un doppio legame nella struttura di un acido grasso determina delle modificazioni strutturali nella molecola che non sarà più perfettamente lineare, come nel caso dell'acido stearico, ma presenterà un gomito (Fig. 14a). La presenza del doppio legame è importante, in quanto modifica la temperatura di fusione degli acidi grassi, che sono i costituenti principali della membrana plasmatica. Gli acidi grassi sono prevalentemente apolari e non ionici, di conseguenza sono insolubili in acqua.
Un ruolo molto importante in varie funzioni cellulari è svolto dai trigliceridi, che sono costituiti da tre catene di acido grasso saturo legate ad una molecola di glicerolo
TRIGLICERIDI = esteri del glicerolo con 3 acidi grassi
I trigliceridi sono i grassi di deposito del nostro organismo, accumulati nel tessuto adiposo, dentro gli adipociti e sono la principale forma di deposito di energia metabolica del nostro organismo (120000 kcal totali contro le 1200 del glicogeno).
Il tessuto adiposo è localizzato nel sottocute e intorno agli organi interni.
L’idrolisi dei trigliceridi ad acidi grassi e glicerolo è catalizzata dagli enzimi lipasi.
I trigliceridi non si sciolgono in acqua (non hanno alcuna parte polare nella molecola), ma viaggiano nel sangue ricoperti da una guscio proteico, sotto forma di chilomicroni e di particelle lipoproteiche (VLDV, LDL, HDL).
I trigliceridi (Fig. 14 b)così formati si accumulano nel tessuto adiposo e costituiscono un vantaggioso deposito di energia di riserva. Infatti, dato il basso stato di ossidazione delle lunghe catene idrocarburiche, quando i trigliceridi vengono ossidati nelle cellule in CO2 e H2O, liberano una grande quantità di energia, circa il doppio di calorie per grammo rispetto ai carboidrati ed alle proteine.
Quando allo scheletro del glicerolo si trovano legate, invece che tre molecole di acido grasso saturo come nel caso dei trigliceridi, al primo atomo di carbonio un gruppo fosforico ed un alcool (come la colina, l'etanolammina, l'inositolo o la serina), al secondo una molecola di acido grasso insaturo ed al terzo una molecola di acido grasso saturo si otterrà un fosfolipide di membrana (Fig. 14 c).
FOSFOGLICERIDI = esteri del glicerolo con 2 acidi grassi e una “testa polare” contenente fosfato (da cui il nome fosfogliceridi) che può essere fosfo-etanolammina (in figura), fosfo-serina, fosfo-inositolo o fosfo-colina.
Un fosfolipide di membrana, quindi, è normalmente costituito da quattro diverse molecole: due di acido grasso, uno saturo ed uno insaturo, che costituiscono la coda non polare o idrofobica della molecola, una di acido fosfoglicerico ed una di colina (etanolammina, inositolo o serina), che rappresentano la porzione polare o idrofilica della molecola. Per la contemporanea presenza di una porzione polare o idrofila e di una porzione apolare o idrofoba queste molecole vengono dette anfipatiche.
È importante tenere ben presenti queste caratteristiche dei lipidi, perchè esse influenzano il funzionamento di queste molecole quali costituenti delle membrane cellulari.
Gli steroidi sono lipidi formati da una complessa struttura di anelli carboniosi condensati, essi svolgono numerose funzioni biologiche ad esempio entrano a far parte della membrana cellulare
COLESTEROLO = struttura a 4 anelli carbociclici condensati (a ogni angolo e su ogni punta c’è un carbonio).
Il colesterolo è un componente importante delle membrane cellulari e dal colesterolo il fegato produce i sali biliari (importanti per la digestione).
L’unica parte polare della molecola è l’OH: nei doppi strati delle membrane l’ossidrile si orienta verso la fase acquosa (intra- o extra-cellulare) e il resto della molecola (che è planare) si infila in mezzo alle code degli acidi grassi. Il colesterolo impedisce l’impaccamento delle code degli acidi grassi e assicura fluidità alle membrane.
o entrano a far parte della struttura molecolare di ormoni come estrogeni, il progesterone ed il testosterone:
o di vitamine come la Vit.A o retinolo
Gli Zuccheri
Gli zuccheri o carboidrati sono molecole composte da carbonio idrogeno ed ossigeno e rappresentano la principale fonte di energia per le cellule. Essi vengono classificati in base al numero di monomeri da cui vengono formati.
I monosaccaridi sono zuccheri semplici costituiti da tre (triosi), cinque (pentosi) o sei (esosi) atomi di carbonio. I pentosi di interesse biologico sono il ribosio che entra nella costituzione dell'RNA ed il desossiribosio che entra nella costituzione del DNA (Fig. 15 a). Esosi di importanza biologica sono, invece, il glucosio, molecola chiave per la produzione di energia, non che il fruttosio, il mannosio ed il galattosio (Fig. 15b).
Classificazione dei monosaccaridi più importanti
Tutti i monosaccaridi, escluso il diidrossiacetone, hanno uno o più atomi di carbonio asimmetrico (centri chirali) e quindi possiedono le forme alternative di isomeri ottici (enantiomeri).
Per n centri chirali esistono 2n enantiomeri. La gliceraldeide ha un solo centro e quindi ha 21 enantiomero, cioè 2. Il glucosio ne ha 4 per cui le forme totali di glucosio sono 24 cioè 16.
I monosaccaridi con più di tre atomi di C, in soluzione acquosa, assumono una forma ciclica in cui il gruppo carbonilico forma un legame covalente con l'O di un gruppo ossidrilico.
Per il nostro studio è importante la ciclizzazione del glucosio che avviene tra il gruppo aldeidico e l'O dell'OH in C5 assumendo la configurazione del pirano e quella del fruttosio che avviene tra il gruppo carbonilico chetonico in C2 con il C5, assumendo la configurazione del furano.
Nel passaggio dalla struttura aperta la ciclizzazione potendo avvenire in due "direzioni" determina la formazione di un nuovo atomo di carbonio chirale, il C in 1, e di due nuovi isomeri chiamati anomeri α e β.
Le formule in prospettiva di Haworth indicano le forme ad anello dei monosaccaridi, ma è bene sapere che l'anello piranosico o quello piranosico non è planare ma può assumere conformazioni diverse come quelle chiamate "a barca" o "a sedia".
conformazione a barca |
conformazione a sedia |
conformazione a sedia del glucosio glucopiranosio |
I disaccaridi sono zuccheri che provengono dalla condensazione di due molecole di esosi come il saccarosio (glucosio e fruttosio) e il lattosio ( glucosio e galattosio) (Fig. 15 c). I polisaccaridi risultano dalla condensazione di moltissime molecole di esoso; essi di suddividono in semplici e complessi.
I polisaccaridi semplici più importanti sono l'amido ed il glicogeno che rappresentano i depositi di zucchero rispettivamente per le piante e per gli animali. Anche la cellulosa è un polisaccaride semplice e rappresenta il principale elemento strutturale della parete delle cellule vegetali. Tutte e tre queste molecole sono polimeri di glucosio (Fig. 15 d). I polisaccaridi complessi si formano quando gli zuccheri si legano ad altre famiglie molecolari, quali lipidi e proteine, dando origine a glicolipidi e glicoproteine, molecole che svolgono ruoli importantissimi sia nell' organizzazione strutturale che nel controllo di molteplici funzioni cellulari.
I polisaccaridi o glicani sono formati da molte unità di monosaccaridi unite fra loro con legami glicosidici. I polisaccaridi possono essere costituiti da un unico tipo di monosaccaride (omopolisaccaridi) o da differenti tipi di monosaccaridi (eteropolisaccaridi). Possono essere a struttura lineare o a struttura ramificata. Secondo la loro funzione biologica possono essere divisi in polisaccaridi di riserva o polisaccaridi funzionali.
Polisaccaridi di riserva.
Si accumulano di solito nel citoplasma cellulare sotto forma di granuli (100-400 A). La composizione di questi granuli è piuttosto eteoìgenea in quanto oltre ai polisaccaridi questi sono composti da proteine ed enzimi. I più importanti sono:
Amido
L’amido si trova in granuli di forma e di dimensione caratteristiche per ogni pianta. L’amido è un polimero del (+)-glucosio ed è un polimero α-glicosidico.
Nell’amido esiste una frazione solubile in acqua che si chiama amilosio (20% del totale) che è un polimero lineare di glucosio (60-6000 unità) legato con ponti α-glicosidici C1-C4.
L’amilopectina è un polisaccaride ramificato e forma la frazione insolubile (80%) dell’amido. Il peso molecolare dell’amilopectina è molto più alto di quello dell’amilosio (circa 1.000.000 di unità) ma le catena sono molto più corte (20-25 unità) e le ramificazioni sono date da ponti α C1-C6.
Glicogeno
Il glicogeno costituisce il materiale di riserva delle cellule umane (amido animale) presente soprattutto nel fegato. La sua struttura è simile a quella dell’amilopectina ma le catene sono più corte (12-18). Peso molecolare molto elevato.
Destrani
Sono sostanze simili alle precedenti ma costituite da legame α C1-C6, mentre le ramificazioni si trovano in posizione 1-2, 1-3 1-4 a seconda della provenienza. Sono diffusi nei lieviti, nei batteri e in diversi vegetali (si tratta generalemente di mannani, xilani e arabinani).
Polisaccaridi strutturali
Cellulosa
La cellulosa è il polisaccaride naturale più abbondante, essendo il componente del tessuto fibroso delle pareti cellulari dei vegetali (costituisce circa la metà del carbonio organico presente nella biosfera).
La cellulosa è un polimero del β-D-glucosio e a seconda delle piante da cui proviene ha un peso molecolare compreso fra 5 X104 e 5 X 106.
Emicellulose
Sono sostanze che variano a seconda della provenienza, ma in genere sono corti polimeri ramificati di pentosi: xilosio β 1-4 o 1-3 0 1-6 con ramificazioni di arabinosio 1-3 e 1-6.
Chitina
E’ il principale costituente degli esoscheletri degli insetti e dei crostacei ma si trova nella parete cellulare di molti lieviti e muffe. Chimicamente è un omopolimero della N-acetil-D-glucosammina ed ha una struttura simile alla cellulosa.
Peptidoglicano
Le pareti cellulari dei batteri hanno un carattere di rigidità dovuto alla presenza di un biopolimero , il peptidoglicano, formato da catene polisaccaridiche unite tra loro da catene peptidiche. Le catene polisaccaridiche sono formate da un’unità ripetitiva disaccaridica costituita da N-acetil-D-glucosammina e acido N-acetilmurammico.
Fonte: https://www.docenti.unina.it/downloadPub.do?tipoFile=md&id=164937
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