Proteine struttura

STRUTTURA PROTEINE

La parola "proteina" deriva dal greco proteios, "primario", e costituisce un ampio gruppo di composti organici, formati da una sequenza di molecole, chiamate amminoacidi, legate l'una all'altra da legami peptidici. Presenti in tutti gli organismi viventi, le proteine sono gli elementi costitutivi predominanti delle cellule e sono indispensabili per il loro funzionamento. Tra le varie macromolecole presenti nella cellula, le proteine sono tra le più versatili, potendo svolgere una molteplicità di funzioni che non trova riscontro per altre molecole biologiche. Esse, infatti, partecipano all'architettura molecolare, si occupano del trasporto delle sostanze diverse tra la cellula e il suo ambiente, catalizzano le reazioni chimiche cellulari, intervengono nel movimento della cellula e nella comunicazione tra le diverse cellule, controllano il funzionamento dei geni, ricevono e trasmettono messaggi, rappresentano i marcatori dell'identità di ciascun individuo.
Ciascuna proteina è definita da quattro livelli strutturali.
Struttura primaria Indica la semplice successione, o sequenza, degli amminoacidi. Lo scheletro della catena polipeptidica non rimane però lineare: esso è come un nastro che si avvolge ripetutamente su se stesso in modo sempre più complesso, fino ad assumere una struttura finale globulare come negli enzimi e negli anticorpi, o fibrosa come nel collagene (la principale proteina strutturale presente nei tendini). La catena tende a ripiegarsi su se stessa in seguito alla particolare natura delle catene laterali e dalle interazioni di queste con il mezzo acquoso circostante. Infatti alcuni amminoacidi sono polari, qualcuno è addirittura ionizzato, altri invece non sono polari, mentre l'acqua è molto polare: ne deriva che lo scheletro proteico, nell'ambiente acquoso, si avvolgerà in modo da favorire la naturale tendenza delle catene idrofobe a sfuggire l'H2O ammassandosi.
Struttura secondaria Lo scheletro proteico, quindi, si ripiega in strutture regolari dette a- eliche e lamine b stabilizzate da legami a idrogeno. Le a- eliche consistono in regolari avvolgimenti a spirale delle catene polipeptidiche, mentre le lamine b si ottengono quando più segmenti di una stessa catena polipeptidica si dispongono uno vicino all'altro. Se costituite da molti polipeptidi, le lamine b possono diventare strutture molto rigide, capaci di fornire a certe proteine strutturali la necessaria durezza e resistenza come nel caso della fibroina della seta. Un'ulteriore complicazione della struttura secondaria consiste nella formazione dei domini, insieme di a- eliche e lamine b costituenti unità funzionali ben distinte. Nel punto di congiungimento di due domini si crea una specie di incavo che molto frequentemente serve come sito di legame, come luogo dove andrà ad inserirsi la molecola che si deve legare alla proteina.
Struttura terziaria L'insieme di più domini che si dispongono geometricamente porta alla configurazione tridimensionale completa della catena, detta struttura terziaria. La proteina che così si ottiene è una struttura robusta, ma nel contempo flessibile. La stabilità le viene conferita dai legami covalenti che uniscono i diversi amminoacidi nella struttura primaria, la flessibilità dal gran numero di legami deboli che obbligano la proteina ad assumere la sua tipica configurazione secondaria e terziaria.
Struttura quaternaria Essa deriva dall'associazione spaziale di più catene polipeptidiche distinte, dette subunità, prodotte separatamente e poi assemblate e tenute assieme da una moltitudine di interazioni deboli. Sul ripiegamento e quindi sulla forma della proteina può influire anche la presenza di un gruppo prostetico, una piccola molecola non peptidica che si lega alla proteina dopo la sua sintesi e che svolge un ruolo cruciale per il suo funzionamento.

La stretta correlazione che esiste tra l'attività biologica e la struttura spaziale di una proteina può essere evidenziata attraverso il fenomeno chiamato denaturazione. Se, infatti, una proteina viene scaldata o sottoposta a forti variazioni di pH, essa si denatura, cioè perde la sua struttura spaziale diventando inattiva.